Séminaire exceptionnel : Adressage des protéines à la mitochondrie : découverte du rôle critique du résidu en position 2 des séquences d’adressage à la mitochondrie (MTS)

Le 12 janvier 2024

Date : Vendredi 12 janvier 2024

Lieu : Salle RDC IRIS-1            Horaire : 13h 

Dr. Salomé Nashed, Sciences Sorbonne Université

Malvoyante profonde depuis son enfance, Salomé Nashed a fait de sa passion, la biologie, son métier.

Lauréate du prix Jeune Talent France L'Oréal-UNESCO pour les Femmes et la Science

Adressage des protéines à la mitochondrie : découverte du rôle critique du résidu en position 2 des séquences d’adressage à la mitochondrie (MTS)

Le résidu situé en position 2 des protéines, après leur méthionine initiatrice, est un signal clé pour le recrutement d’enzymes de modification co-traductionnelles. Ces enzymes ont un impact précoce sur le devenir cellulaire de nombreuses protéines (adressage, repliement, stabilité). Si l’importance de la position 2 des protéines est bien établie, la distribution des acides aminés à cette position n’avait jamais été étudiée par une approche globale et fonctionnelle.

Durant ma thèse, j’ai développé une méthode d’analyse in silico qui, appliquée au protéome de S. cerevisiae, a permis de démontrer pour la première fois l’existence de nombreux groupes fonctionnels de protéines ayant en position 2 une utilisation spécifique de certains acides aminés. En particulier, nous avons observé en position 2 des précurseurs mitochondriaux une sur-représentation significative de larges résidus hydrophobes. Ce biais, très conservé chez les levures, est indépendant de la composition de la séquence d’adressage mitochondriale (MTS), permet le recrutement de l’enzyme N-acétyltransférase C, et son importance a été confirmée par des expériences de mutagenèse dirigée. La découverte de ce biais porté par les précurseurs mitochondriaux pose la question des caractéristiques optimales qui permettent un import efficace à la mitochondrie.